بیماری پارکینسون و محافظت پروتئینی

کارشناسان معتقدند عوامل متعددی در ایجاد بیماری پارکینسون نقش دارند. برخی از مطالعات نشان می دهد که یکی از عوامل ممکن است تشکیل اجسام لوی در مغز باشد که توسط خوشه هایی از پروتئینی به نام آلفا سینوکلئین ایجاد می شود. تحقیقات قبلی نشان داده است که روی ممکن است تجمع آلفا سینوکلئین را افزایش دهد. هنوز مکانیسم های پشت این فرآیند به خوبی درک نشده است. مطالعه جدیدی که تحت شرایط بیولوژیکی مرتبط انجام شد نشان داد که روی ممکن است نقش غیرمنتظره‌ای در جلوگیری از تجمع آلفا سینوکلئین با تقویت پروتئین انتقالی به نام آلبومین برای مهار خوشه‌بندی داشته باشد. این تحقیق بر نیاز به مطالعه مسیرهای بیولوژیکی در شرایطی که ارگانیسم‌های طبیعی را تقلید می‌کنند، تأکید می‌کند. بیماری پارکینسون وضعیتی است که سیستم عصبی را تحت تاثیر قرار می دهد و باعث ایجاد علائمی از جمله تغییر در حرکت، هماهنگی و عملکرد شناختی می شود. یکی از عوامل کلیدی در ایجاد بیماری پارکینسون، تجمع پروتئینی به نام آلفا سینوکلئین، منبع مورد اعتماد است. جماعت آلفا سینوکلئین، منجر به تشکیل اجسام لوی در مغز می شود، که به طور بالقوه منجر به اختلال عملکرد نورون می شود. علاوه بر این، یک مطالعه در سال 2019 نشان می دهد که آلبومین سرم انسانی، یک پروتئین حمل و نقل فراوان در بدن، ممکن است در مهار تجمع آلفا سینوکلئین، نقش داشته باشد. و با این حال، طبق مطالعه دیگری که در سال 2019 منتشر شد، فرآیندهای فیزیولوژیکی نامنظم مرتبط با ایجاد شرایط تخریب عصبی ممکن است شامل فلزاتی از جمله روی، مس و آهن نیز باشد. این ارتباط بین شرایط عصبی و فلزات، به ویژه روی، در تحقیقات اخیر دانشمندان چینی دوباره ظاهر شد. محققان پیشنهاد می‌کنند که یون‌های روی 2، نقش مهمی در تجمع آلفا سینوکلئین، دارند.علاوه بر این، این تحقیق بر نیاز به انجام آزمایش‌های مسیر بیولوژیکی در شرایطی که ارگانیسم‌های طبیعی را از نزدیک تکثیر می‌کند، تأکید می‌کند.

مسیرهای بیولوژیکی بیماری پارکینسون

به دلیل ارتباطی که قبلاً بین روی، آلبومین سرم انسانی، آلفا سینوکلئین، و بیماری پارکینسون آشکار شده بود، دانشمندان به دنبال بررسی چگونگی تأثیر یون‌های روی بر اعمال اتصال آلفا سینوکلئین بودند. تیم تحقیقاتی از یک سیستم تصویربرداری طیف‌سنجی تشدید مغناطیسی هسته‌ای، برای انجام این مطالعه استفاده کرد. این تکنیک تصویربرداری ابتکاری به تیم اجازه داد تا پروتئین‌ها، از جمله آلفا سینوکلئین را در شرایط فیزیولوژیکی، شرایطی نزدیک به شرایط موجود در یک ارگانیسم طبیعی، بررسی کنند. در شرایط غیر فیزیولوژیکی و فیزیولوژیکی، دانشمندان برهمکنش آلفا سینوکلئین با یون‌های روی، آلفا سینوکلئین با آلبومین سرم انسانی و هر سه جزء ترکیبی را بررسی کردند. پس از جمع‌آوری داده‌ها، محققان دریافتند که تجمع و اتصال آلفا سینوکلئین با افزایش غلظت یون‌های روی سریع‌تر اتفاق می‌افتد. با این حال، افزودن آلبومین سرم انسانی با یون‌های روی در شرایط فیزیولوژیکی اثر معکوس داشت و اساساً تجمع آلفا سینوکلئین را کاهش داد. الحارتی توضیح داد، نشان داده شده است که یون های روی 2، به طور چشمگیری تشکیل فیبریل آمیلوئید آلفا سینوکلئین را در شرایط آزمایشگاهی در یک سیستم ساده دو جزئی تسریع می کنند. با این حال، افزودن آلبومین سرم انسانی و روی2، و حفظ شرایط فیزیولوژیکی قدرت یونی و دما اثر معکوس داشت و تجمع آلفا سینوکلئین را کاهش داد. و او گفت، بر اساس مطالعات سیستماتیک ما، ما پیشنهاد می‌کنیم که روی2، قابلیت‌های همخوانی آلبومین سرم انسانی را افزایش می‌دهد. این یک یافته کلیدی است، زیرا تاکید می کند که یون های روی در شرایط فیزیولوژیکی یک بافت سلولی شلوغ و پیچیده، نقش محافظتی را افزایش می دهند، بنابراین عملکرد مناسب آلبومین سرم انسانی. الحارثی افزود که یون های آلبومین سرم انسانی ، سینوکلئین و روی تحت شرایط فیزیولوژیکی در خون و مایعات مغزی وجود دارند. و او گفت، مطالعات ما تأکید می‌کند که این مولکول‌های زیستی مرتبط با پزشکی را نمی‌توان به‌طور مجزا مورد مطالعه قرار داد تا یافته‌های مرتبط پزشکی که می‌تواند در آینده مورد استفاده قرار گیرد، باشد.

منبع : Medicalnewstoday.com
ترجمه : تحریریه ماهان مدیکال